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Base documentaire


  1. Les maladies à prions.

    Article - En UND

    Compte rendu de recherche.

    Les prions, découverts par Prusiner dans les années 1980 sont des protéines infectieuses dépourvues d'acide nucléique, responsables d'encéphalopathies spongiformes chez l'animal et chez l'homme.

    Cette protéine PrP est codée par un gène.

    Elle existe sous deux formes : une protéine normale « protéine du prion cellulaire » et une protéine infectieuse.

    Résistante aux proteases, la protéine du prion de la tremblante.

    Dans 10% des cas, les maladies humaines à prion sont familiales, héréditaires.

    Dans ces familles il existe sur le gène codant la PRP une mutation ponctuelle au niveau d'un codon.

    Parmi les 18 mutations mises en évidence cinq ont montré leur relation de cause à effet dans l'encéphalopathie.

    La PrP anormale se propage dans les cellules s'y accumule et interagit avec les molécules normales qui à son contact adoptent la conformation de celle de la forme mutée.

    De nombreuses questions persistent : pourquoi des prions constitués d'une même protéine ont ils des effets si variés ?

    La barrière interspécifique (transmission des prions d'une espèce à l'autre) est-elle franchissable ?

    Les prions interagissent préférentiellement avec les Pr PC de même composition (ou de composition proche) expliquant probablement la transmission de lamaladie du mouton à la vache et la probabilité faible de la transmission de la vache à l'homme.

    Logo du centre Notice produite par :
    CCLIN Sud-Est - Centre de Coordination de la Lutte contre les Infections Nosocomiales Sud-Est

    Cote : 01504

    Code Inist : 002B30A11. Création : 199510.